Prezentacja immunoglobuliny, studia-biologia, Opracowane pytania do licencjatu

[ Pobierz całość w formacie PDF ]
BUDOWA i FUNKCJE

Są wytwarzane przez
limfocyty B i komórki
plazmatyczne
pod wpływem działania immunogenu.

Reagują one swoiście z tym antygenem.
Immunoglobuliny są komórkami efektorowymi
(wykonawczymi) odporności humoralnej.

Występują w płynach ustrojowych wszystkich
kręgowców.

Cząsteczka immunoglobuliny jest zbudowana z
czterech łańcuchów polipeptydowych
:
2 lekkich L (light) i 2 ciężkich H (heavy)
połączonych
wiązaniami dwusiarczkowymi( wiązanie między
łańcuchowe).

Wiązania wewnątrzłańcuchowe (dwusiarczkowe)
występują w obrębie pojedynczych łańcuchów H i L. Są
silniejsze niż wiązania między łańcuchami.

Liczba wiązań dwusiarczkowych jest zmienna i zależy
od liczby domen występujących w cząsteczce Ig.

Dzięki liniowej ,powtarzającej się sekwencji
aminokwasów zarówno łańcuchy lekkie ,jak i ciężkie
zawierają tak zwane
jednostki homologiczne
lub
domeny
, obejmujące około 110 aminokwasów, w obrębie
których znajdują się pętle zamknięte mostkami
dwusiarczkowymi.

Pozostałe dwa łańcuchy, nazywane lekkimi(L, od ang.
Light) są związane z łańcuchami ciężkimi również za
pomocą mostków dwusiarczkowych.

Obydwa łańcuchy ciężkie w danej cząsteczce są
identyczne, podobnie jest z łańcuchami lekkimi. Region,
w którym występują wiązania dwusiarczkowe pomiędzy
domenami CH1 i CH2(miejsce zgięcia łańcuchów)
nazywamy regionem
zawiasowym
,
gdyż warunkuje on
tzw. zmienność segmentalną, czyli możliwość
rozchylania się ramion przeciwciała.

W zależności od różnic w budowie łańcuchów ciężkich
:α(alfa),ε(epsilon), …(delta), Y(gamma) i µ (mi)
immunoglobuliny można podzielić odpowiednio na pięć
klas :
IgA ,IgD ,IgE , IgG ,IgM .

Łańcuchy lekkie mogą występować w dwóch
wariantach :typu ĸ (kappa) i typu ג(lambda
).

Drobne różnice w budowie łańcuchów ciężkich w
obrębie tej samej klasy są podstawą rozróżnienia u
człowieka podklas,np.IgG1,IgG2,IgG3,IgG4.
[ Pobierz całość w formacie PDF ]